Cuando comencé a hacer pan, la ciencia involucrada siempre estuvo en el fondo de mi mente.Tuve una idea de lo que ocurrió: mi diagrama de las reacciones químicas en la masa se veía así:Sin embargo, cuando comencé a preparar un manual para una clase de panificación, realmente comencé a preguntarme acerca de los detalles.¿El azúcar para la fermentación es parte de la harina?¿Cómo procesa exactamente la levadura este azúcar?¿Todos los sabores complejos del pan realmente provienen de una molécula orgánica, el etanol?Numerosos viajes a las bibliotecas universitarias me ayudaron a comprender las enzimas involucradas en la elaboración de la masa.Cuando me di cuenta de que la harina contiene una cantidad muy pequeña de azúcar, solo uno o dos por ciento, pensé: “Espera un momento, ¿cómo es eso posible?Eso no es suficiente para que la masa suba”.Luego descubrí que el almidón en la harina proporciona la mayor parte del azúcar para la fermentación, y el almidón debe descomponerse en azúcar antes de que pueda fermentarse.Este desglose es el trabajo de las enzimas.Una enzima se define como una molécula grande, generalmente una proteína, que cataliza una reacción biológica.Esto significa que la enzima acelera la reacción al reducir cualquier barrera de energía que impida que la reacción ocurra rápida y fácilmente.Cuando dos moléculas chocan entre sí, existe la posibilidad de que reaccionen para formar nuevas moléculas.A veces esto sucede fácilmente: las dos moléculas tienen cada una un sitio inestable, por ejemplo, y cuando chocan, se forma un enlace entre los sitios, creando una molécula nueva y estable.En otros casos, sin embargo, los enlaces en las moléculas que reaccionan deben romperse (lo que requiere energía) antes de que se puedan formar nuevos enlaces.La cantidad de energía necesaria para romper los antiguos enlaces es la barrera energética de la reacción.Esto está representado por la línea sólida en el siguiente diagrama.Una forma de aumentar la velocidad de una reacción es calentarla.Las moléculas más calientes se mueven más rápido;poseen más energía.Cuando dos de ellos chocan, existe una mayor probabilidad de que se rompan los enlaces necesarios y se produzca una reacción.Si más moléculas poseen la energía necesaria para atravesar la barrera, se produce una mayor parte de la reacción.La otra forma de acelerar una reacción es reducir la barrera, como lo muestra la línea discontinua en el diagrama.Cuando se necesita menos energía para la reacción, más moléculas poseerán suficiente energía para superar la barrera.Reducir la barrera es trabajo de los catalizadores.Alteran la situación para reducir la barrera a la reacción.Las enzimas son un subconjunto de catalizadores;trabajan en reacciones biológicas.Se sabe que alrededor de 4000 reacciones involucran enzimas, incluida la mayoría de las reacciones que ocurren en el cuerpo humano y varias reacciones en la masa de pan, que se describen a continuación.Las enzimas catalizan tres reacciones principales en la elaboración del pan: romper el almidón en maltosa, un azúcar complejo;romper azúcares complejos en azúcares simples;y rompiendo cadenas de proteínas.Las roturas podrían ocurrir sin enzimas, pero la barrera energética es tan grande que es muy poco probable.Esencialmente, las enzimas son necesarias para que ocurran las reacciones.Es fácil comenzar a ver las enzimas como pequeños bichos que entran, reconocen el sitio donde pueden trabajar y comienzan a masticar enlaces o partirlos por la mitad.Si bien esta es una imagen conveniente, no le hace ningún favor a las maravillas de la biología.Las enzimas no piensan ni actúan, pero aun así logran llegar a los sitios donde se necesitan.Cada enzima tiene un trabajo muy específico que hacer y solo interactúa con las moléculas apropiadas para las que está diseñada, ignorando a todas las demás.Las enzimas funcionan de manera eficiente y no se agotan en el proceso;después de que ocurre la reacción, la molécula de enzima original se deja intacta y puede proceder a un nuevo sitio.Si la enzima no piensa, ¿cómo logra realizar su tarea específica?La imagen simplificada que se presenta en los libros de texto de química general se denomina "modelo de cerradura y llave".Una enzima tiene una forma específica que encaja con el sustrato, la molécula sobre la que trabajará.La enzima se une al sustrato con un enlace químico más débil, un enlace de hidrógeno o un enlace hidrofóbico, por ejemplo.Altera el sustrato de una manera que hace que la reacción sea favorable.Una vez que ocurre la reacción, la enzima libera los productos y continúa.Por ejemplo, el sustrato sacarosa es un azúcar complejo que puede reaccionar con una molécula de agua para formar dos moléculas de azúcar simples, glucosa y fructosa.Hay una barrera de energía para la reacción porque se necesita mucha energía para romper el enlace medio de la sacarosa.La enzima sacarasa encaja con la sacarosa (abajo).Para unirse a la enzima, la sacarosa debe estirarse.Este estiramiento debilita el enlace medio de la sacarosa, que se vuelve susceptible al ataque de las moléculas de agua.Se ha bajado la barrera energética.Cuando aparece una molécula de agua, el enlace del medio se rompe fácilmente y reacciona con la molécula de agua.La enzima ahora retiene las moléculas del producto, que libera.La sacarosa se ha descompuesto en glucosa y fructosa.Otro ejemplo enfatiza la naturaleza de unión de las enzimas;no están simplemente encajando en sustratos como piezas de un rompecabezas, colocándose en su lugar.Deben formarse enlaces.Una vez unido, el sitio activo de la enzima se coloca cerca del sitio de reacción del sustrato, que altera para reducir la barrera de energía.En este ejemplo, el sustrato es una proteína.Las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.Cuando se forma un enlace peptídico, se libera una molécula de agua.Una molécula de agua puede regresar y romper un enlace peptídico, pero por lo general no tiene suficiente energía.La enzima carboxipeptidasa cataliza la ruptura del último enlace peptídico de la cadena proteica, liberando el aminoácido final.La carboxipeptidasa contiene un átomo de zinc con carga positiva.Este átomo de zinc se une a la proteína cerca del último enlace peptídico, alejando los electrones del enlace y, por lo tanto, debilitándolo (abajo).La enzima también tiene un área de bolsillo compuesta por átomos hidrofóbicos;si el aminoácido terminal tiene un grupo hidrofóbico, el grupo es atraído a este bolsillo y retenido por él.Además, la carboxipeptidasa puede formar enlaces de hidrógeno con el aminoácido terminal, asegurándolo aún más en su lugar.Cuando una molécula de agua encuentra el enlace peptídico debilitado, es probable que ahora tenga suficiente energía para romperlo, recombinándose con los extremos rotos para reformar el aminoácido suelto.Los diversos enlaces que mantienen la enzima con el sustrato proteico se debilitan y la enzima se libera.La primera enzima que actúa en la masa de pan es la amilasa.La amilasa actúa sobre el almidón (ya sea amilosa o amilopectina), rompiendo la cadena de almidón entre los anillos de azúcar adyacentes.Hay dos tipos de amilasa: la α-amilasa (alfa-amilasa) rompe aleatoriamente la cadena en pedazos más pequeños, mientras que la β-amilasa (beta-amilasa) rompe las unidades de maltosa del final de la cadena.La amilasa se encuentra en la harina.Los granos de trigo contienen amilasa porque necesitan descomponer el almidón en azúcar para usarlo como energía cuando los granos germinan.La cantidad de amilasa varía según el clima y las condiciones de cosecha del trigo, por lo que los molinos generalmente la prueban y agregan harinas adicionales o mezclan para obtener la cantidad adecuada.Las amilasas se movilizan cuando se agrega agua a la harina.Esta es una de las razones por las que las masas con una mayor hidratación a menudo fermentan más rápido: las amilasas (y otras enzimas) pueden moverse con mayor eficacia.Para llegar a las moléculas de almidón, las amilasas deben penetrar los gránulos de almidón;por lo tanto, la mayor parte de la acción en la masa de pan ocurre en los gránulos rotos, donde el almidón está disponible para la reacción.Afortunadamente, un porcentaje de los gránulos de almidón se dañan durante la molienda y son accesibles para las amilasas.Una amilasa es una molécula grande, con cientos de aminoácidos unidos entre sí.Muchos grupos diferentes contribuyen a la unión entre la amilasa y el sustrato de almidón.Además, hay varias moléculas de amilasa diferentes, y cada una funciona de manera diferente.Los ejemplos de acción enzimática presentados anteriormente dan una idea general.Debido a la amilasa, parte del almidón de la masa de pan se descompone en maltosa, un azúcar de doble anillo compuesto por dos moléculas de glucosa;pero las reacciones de fermentación requieren anillos de glucosa individuales.Los azúcares simples como la glucosa también aportan sabor al pan y participan en las reacciones de dorado que se producen en la corteza durante el horneado.Afortunadamente, la levadura utilizada para hacer pan contiene la enzima maltasa, que descompone la maltosa en glucosa.Cuando la célula de levadura encuentra una molécula de maltosa, la absorbe.Maltase luego se une a la maltosa y la rompe en dos.Las células de levadura también contienen invertasa, otra enzima que puede descomponer la sacarosa, como la sacarasa descrita anteriormente.Esta enzima actúa sobre el pequeño porcentaje de sacarosa que se encuentra en la harina.Estas dos enzimas son responsables de producir gran parte de la glucosa que necesita la levadura para la fermentación.La otra enzima principal que trabaja en la masa de pan es la proteasa.La proteasa actúa sobre las cadenas de proteínas, rompiendo los enlaces peptídicos entre los aminoácidos.La carboxipeptidasa, descrita anteriormente, es un ejemplo de proteasa.Hay cientos de proteasas, pero solo unas pocas se encuentran en la masa de pan, donde cortan el gluten en pedazos.Las proteasas se encuentran naturalmente en la harina, las células de levadura y la malta.Sus niveles se miden en el molino y se ajustan de la misma manera que se ajustan los niveles de amilasa.Las proteasas en la masa de pan han sido objeto de investigación científica durante los últimos cien años.Ha habido mucho debate sobre su importancia.En los primeros años, los científicos intentaban probar su existencia y medir la actividad relativa en diferentes marcas de harina.Amplificaron la actividad de la proteasa agregando sustratos sin gluten a la mezcla.Estos sustratos eran los que la proteasa ataca fácilmente.Finalmente, alguien pensó en observar la actividad de la proteasa en la masa de pan normal y encontró muy poca actividad.Sin embargo, parece que esta pequeña actividad podría ser justo lo que se necesita en la masa de pan.Demasiada actividad de proteasa rompería el gluten, destruyendo la red que se forma durante el amasado.Sin embargo, un poco suaviza la masa y la hace más trabajable.Si se permite que la masa se autolice (es decir, que descanse) o si se usan prefermentos, las proteasas tienen tiempo para actuar antes de amasar, haciendo que la masa sea más fácil de amasar.(Me pregunto si este es el origen de la palabra "autolyse", de "autólisis", que significa "auto-ruptura" y podría referirse a las proteínas proteasas que trabajan en las cadenas de proteínas).Además de afectar la consistencia de la masa, las proteasas afectan su sabor.Las proteasas dan como resultado aminoácidos individuales cuando rompen el último enlace peptídico de la cadena proteica.Estos aminoácidos pueden participar en las reacciones de sabor y dorado que ocurren en la corteza durante el horneado.Así que ahora, mi diagrama simplificado de las reacciones químicas en la masa de pan se parece más a esto:Este diagrama incluye la presencia de enzimas.Sin enzimas, la elaboración del pan no sería posible.Por otra parte, nosotros tampoco.Las opiniones expresadas son las de los autores y no necesariamente las de Scientific American.Emily Buehler es escritora en Hillsborough, Carolina del Norte.Después de terminar su posgrado en química, trabajó durante seis años como panadera, lo que la llevó a escribir su primer libro, Bread Science.Continúa dando clases de panificación en Campbell Folk School y casi ha terminado con su segundo libro, una memoria de un viaje en bicicleta a través del país.Visítela en línea en www.twobluebooks.com.Siga a Emily Buehler en TwitterChelsea Harvey y E&E NoticiasElizabeth Howell y SPACE.comThe Conversation US, Richard Olson, Ameyu B. Tolera, Arindam Chowdhury y Ioannis ZisisDescubre la ciencia que cambia el mundo.Explore nuestro archivo digital desde 1845, que incluye artículos de más de 150 ganadores del Premio Nobel.© 2022 Scientific American, una división de Nature America, Inc.Gracias por leer Scientific American.El conocimiento espera.¿Ya eres suscriptor?Iniciar sesión.Gracias por leer Scientific American.Cree su cuenta gratuita o inicie sesión para continuar.Continúe leyendo con una suscripción a Scientific American.Usted puede cancelar en cualquier momento.